酶 | 私立大學五星教授網

酶具有很強的專一性，通常僅能與寥寥數種受質結合，催化一種或幾種反應。專一性通過結合區的形狀、電荷、疏水/親水性與受質互補實現。因此，酶可以用來區分化學 ...

活性位點（英語：Active site），又稱活化位置，是指一個酵素中具有催化能力與結合的部位。其結構與化學性質可供受質辨識，並與受質結合。活化位置通常是酵素表面上 ...

影響酵素作用的因子有酵素濃度、受質濃度、pH值、. 溫度與終產物的濃度等，適時與 ... 酵素具有活體外的活性且其活性可受阻害劑或活化劑的. 調節. Page 13. 6. 以催化H. 2. O.

一些酵素的催化活性是依靠活化位置上的胺基酸與受質間的交互作。 一些酵素需要結合非蛋白質部分才具有活性。這些酵素的輔因子(cofactor)可能是離子(如Mg2+、Zn2+)或 ...

2. 化學反應中會產生一個能量高且不穩定的狀態稱為過渡狀態，酵素具有與過渡狀態穩定結合的受質專一性，能夠與受質結合創造出另一條較低活化能的反應途徑使反應較容易發生 ...

1946年，Linus Pauling首先將酵素催化的基本原理公式化，即酵素藉著與特定受質(substrate)的過渡狀態(transition state)強烈結合，以增加化學反應的速率。然而，許多年後， ...

在反應之初，酵素會和受質. 結合形成酵素－受質複合體，在反應終了時，. 酵素會回復原狀，而後可以再度從事新的反. 應。由於反應過程中並不會消耗酵素，且藉由. 酵素的參與 ...